肉制品在生产和贮藏过程中会发生氧自由基积累并导致蛋白质氧化，降低了肉制品的质量和安全性。肌肉蛋白是肉蛋白的关键成分之一，其氧化稳定性对肉制品的功能品质具有重要影响。为提高肉制品的质量并延长其保质期，研究肌球蛋白在整个加工过程中发生的变化至关重要。蛋白质的特性可以通过与小分子的相互作用而改变。
茶黄素是一种具有羟基和苯甲酮结构的物质，存在于红茶中。茶黄素具有多种生理活性，如降低血液胆固醇和血糖水平、抗菌、抗炎和抗氧化。此外，茶黄素安全、无毒，在通过尿液和粪便排泄之前可以安全地被吸收。近年来，越来越多的研究人员将茶多酚化合物应用于肌纤维蛋白的修饰。然而这些研究主要集中于茶多酚对蛋白质结构和功能的整体影响，而很少研究茶多酚对具体蛋白质的影响。
陕西师范大学食品工程与营养科学学院学院的Liu Guanxu等为确定茶黄素对牛肌球蛋白的结构和功能特性影响，使用光谱学和分子动力学研究两者之间的相互作用，并通过体外消化实验确定复合物的消化特性，以证实茶黄素在肉蛋白系统中的潜在应用。
图1 肌球蛋白（0.5 mg/mL）在不同茶黄素添加量下的紫外-可见吸收光谱
（a）0 mg/mL；（b）0.01 mg/mL；（c）0.02 mg/mL；（d）0.03 mg/mL；（e）0.04 mg/mL；（f）0.05 mg/mL。
图2 肌球蛋白（0.3 mg/mL）与不同含量茶黄素的圆二色光谱
（A）290 K；（B）300 K；（C）310 K；（D）牛肌球蛋白猝灭牛肌球蛋白的Stern-Volmer曲线；（E）茶黄素与牛肌球蛋白相互作用的双对数曲线；（F）不同温度下茶黄素和牛肌球蛋白相互作用的热力学参数。
使用荧光和紫外-可见光光谱表征在有或没有茶黄素的情况下蛋白质的变化，发现茶黄素与肌球蛋白之间形成了复合物，茶黄素与肌球蛋白的相互作用和结构修饰提高了肌球蛋白的溶解度，同时降低了表面疏水性，影响肌球蛋白的微环境。温度升高有利于茶黄素与牛肌球蛋白的结合。这种相互作用导致肌球蛋白的α-螺旋含量降低。对荧光猝灭机制的进一步研究发现，复合物通过静态猝灭形成，并具有良好的稳定性。
图4 （A）最低结合亲和力（－125.35 kJ/mol）茶黄素和肌球蛋白的对接模型；（B）黄素和肌球蛋白之间的二维相互作用示意图
（A）均方根偏差（RMSD）；（B）回转半径（R
g
）；（C）均方根波动（RMSF）；（D）SASA分析；（E）吉布斯自由能形貌图；（F）模拟时间内复合物中氢键的数量。
蛋白质和复合物的分子对接模拟揭示了黄素和肌球蛋白之间的联系，与茶黄素结合后，疏水相互作用和氢键使蛋白质结构更紧凑，蛋白质稳定性显著提高。茶黄素以最小的结合亲和力成功地与蛋白质相互作用（－125.35 kJ/mol）。在MD模拟中，氢键和疏水相互作用显示支持复合物的生长和稳定性。体外消化实验结果表明，在消化过程中加入茶黄素可显著降低肌球蛋白的消化率。
以上研究结果表明，在肉类蛋白系统中添加黄酮类物质，可以改善蛋白质在加工过程中的性质变化，增强其对人体的益处（减少肉制品食用过程中血糖浓度的增加），并开发新的功能性食品。
文章《Molecular dynamics simulation and in vitro digestion to examine the impact of theaflavin on the digestibility and structural properties of myosin》发表于International Journal of Biological Macromolecules 2023年247卷
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